Vsebina
Encimi so kritične molekule beljakovin v živih sistemih, ki se, ko so sintetizirane, ponavadi ne pretvorijo v nekatere druge molekule, prav tako snovi, ki jih jemljemo kot gorivo za prebavne in dihalne procese (npr. Sladkorje, maščobe, molekulski kisik). To je zato, ker so encimi katalizatorji, kar pomeni, da lahko sodelujejo v kemičnih reakcijah, ne da bi se sami spremenili, kar je nekoliko podobno moderatorju javne razprave, ki idejno udeležence in občinstvo spodbudi k zaključku tako, da narekuje pogoje argumenta, hkrati pa ne doda nobenih edinstvenih informacij.
Identificiranih je bilo več kot 2000 encimov in vsak od njih je udeležen z eno specifično kemično reakcijo. Encimi so torej specifični za substrat. Razvrščeni so v pol ducate razredov na podlagi vrst reakcij, v katerih sodelujejo.
Osnove encima
Encimi omogočajo, da v telesu poteka veliko število reakcij v pogojih homeostazaali celotno biokemično ravnovesje. Na primer, mnogi encimi najbolje delujejo na ravni pH (kislosti) blizu pH, ki ga telo običajno vzdržuje, kar je v območju 7 (torej ne alkalnih niti kislih). Drugi encimi zaradi svojih okolj najbolje delujejo pri nizkem pH (z visoko kislostjo); na primer, notranjost želodca, kjer delujejo nekateri prebavni encimi, je zelo kisla.
Encimi sodelujejo v procesih od strjevanja krvi do sinteze DNK do prebave. Nekatere najdemo le znotraj celic in sodelujejo v procesih, ki vključujejo majhne molekule, kot je glikoliza; drugi se izločajo neposredno v črevesje in delujejo na veliko snovi, kot je pogoltnjena hrana.
Ker so encimi beljakovine s precej visokimi molekulskimi masami, imajo vsi izrazito tridimenzionalno obliko. To določa posebne molekule, na katere delujejo. Poleg tega, da je pH odvisen, je oblika večine encimov odvisna od temperature, kar pomeni, da najbolje delujejo v dokaj ozkem temperaturnem območju.
Kako delujejo encimi
Večina encimov deluje z zniževanjem aktivacijska energija kemijske reakcije. Včasih njihova oblika približa reaktante v slogu, morda trenerja športne ekipe ali vodje delovne skupine, ki želi hitreje opraviti nalogo. Verjamemo, da se, ko se encimi vežejo na reaktant, njihova oblika spremeni tako, da reaktant destabilizira in ga naredi bolj dovzetnega za kakršne koli kemijske spremembe, ki jih reakcija vključuje.
Reakcije, ki lahko potekajo brez vnosa energije, imenujemo eksotermične reakcije. V teh reakcijah imajo proizvodi ali kemikalije, ki nastanejo med reakcijo, nižjo raven energije kot kemikalije, ki služijo kot sestavine reakcij. Na ta način molekule, kot voda, "iščejo" svojo (energijsko) raven; atomi se "raje" ujemajo z nižjo skupno energijo, tako kot voda teče navzdol do najnižje razpoložljive fizične točke. Če vse to sestavimo skupaj, je jasno, da eksotermične reakcije vedno potekajo naravno.
Vendar dejstvo, da se bo zgodila reakcija tudi brez vnosa, ne pove nič o tem, s kakšno hitrostjo se bo zgodilo. Če se bo snov, odvzeta v telesu, v naravi spremenila v dve izpeljani snovi, ki lahko služita kot neposredni viri celične energije, je to malo koristno, če reakcija seveda traja več ur ali dni. Tudi če je skupna energija produktov višja od energije reaktantov, pot na grafu ni gladka pobočje; namesto tega morajo proizvodi doseči višjo raven energije od tiste, s katero so se začeli, da lahko "preidejo skozi grbo" in reakcija se lahko nadaljuje. Ta začetna naložba energije v reaktante, ki se izplačuje v obliki produktov, je že prej omenjena energija aktivacijeali Ea.
Vrste encimov
Človeško telo vključuje šest glavnih skupin ali razredov encimov.
Oksidoreduktaze povečajo hitrost oksidacijskih in redukcijskih reakcij. V teh reakcijah, imenovanih redoks reakcij, eden od reaktantov odda par elektronov, ki jih drugi reaktant pridobi. Darovalcu elektronskih parov rečemo, da oksidira in deluje kot redukcijsko sredstvo, medtem ko se prejemnik elektronskega para zmanjša, se imenuje oksidacijsko sredstvo. Bolj preprost način je, da se pri takšnih reakcijah premaknejo kisikovi atomi, vodikovi atomi ali oboje. Primeri vključujejo citokrom oksidazo in laktat dehidrogenazo.
Transferaze hitrost prenosa skupin atomov, kot je metil (CH)3), acetil (CH3CO) ali amino (NH2) skupine, od ene molekule do druge molekule. Acetat kinaza in alanin deaminaza sta primera transferaz.
Hidrolaze pospešijo reakcije hidrolize. Reakcije hidrolize uporabljajo vodo (H2O) razdeliti vez v molekuli, da nastaneta dva hčerinska produkta, običajno s pritrjevanjem -OH (hidroksilne skupine) iz vode na enega od izdelkov in enim -H (atom vodika) na drugega. Medtem se iz atomov, ki jih nadomeščata sestavni deli -H in -OH, tvori nova molekula. Prebavni encimi lipaza in sukraza sta hidrolazi.
Lyases povečajo hitrost dodajanja ene molekularne skupine v dvojno vez ali odstranitev dveh skupin iz bližnjih atomov, da se ustvari dvojna vez. Delujejo kot hidrolaze, le da odstranjene komponente ne izpodrinejo voda ali njeni deli. Ta razred encimov vključuje oksalatno dekarboksilazo in izocitratno lizo.
Izomeraze pospešiti reakcije izomerizacije. To so reakcije, v katerih se zadržijo vsi izvirni atomi v reaktantu, vendar so preurejeni tako, da tvorijo izomer reaktanta. (Izomeri so molekule z isto kemijsko formulo, vendar z različnimi ureditvami.) Primeri vključujejo glukozno-fosfatno izomerazo in alanin racemazo.
Ligazi (imenovane tudi sintetaze) povečajo hitrost spajanja dveh molekul. Običajno to dosežejo z uporabo energije, pridobljene z razpadom adenozin trifosfata (ATP). Primeri ligaz vključujejo acetil-CoA sintetazo in DNA ligazo.
Inhibicija encima
Poleg sprememb temperature in pH lahko drugi dejavniki povzročijo zmanjšanje ali zaustavitev aktivnosti encimov. V procesu, imenovanem alosterne interakcije, se oblika encima začasno spremeni, ko se molekula veže na njen del stran od mesta, kjer se pridruži reaktantu. To vodi do izgube funkcije. Včasih je to koristno, če izdelek sam deluje kot alosterični zaviralec, ker je to ponavadi znak, da je reakcija potekala do točke, ko dodaten izdelek ni več potreben.
Pri konkurenčni inhibiciji snov, imenovana regulatorna spojina, tekmuje z reaktantom za mesto vezave. To je podobno poskusu, da hkrati v isto ključavnico vstavite več delovnih tipk. Če se dovolj teh regulacijskih spojin pridruži dovolj veliki količini prisotnega encima, upočasni ali zaustavi reakcijsko pot. To je lahko koristno v farmakologiji, saj mikrobiologi lahko oblikujejo spojine, ki tekmujejo z vezivnimi mesti bakterijskih encimov, zaradi česar bakterije veliko težje povzročijo bolezen ali preživijo v človeškem telesu.
V nekonkurenčni inhibiciji se inhibicijska molekula veže na encim na mestu, ki je drugačno od aktivnega mesta, podobno kot pri alosterni interakciji. Nepovratna inhibicija se pojavi, kadar se zaviralec trajno veže na encim ali znatno razgradi, tako da se njegova funkcija ne more povrniti. Živčni plin in penicilin uporabljata to vrsto zaviranja, čeprav imata v mislih zelo različne namene.